+7 (499) 754-99-94
Журналов:     Статей:        
Главная Статья в Elpub
РУСENG

Вопросы вирусологии. 2020; 65: 71-76

Современное состояние проблемы прионных болезней и причины их опасности для человека и животных

Зуев Виктор Абрамович, Кальнов С. Л., Куликова Н. Ю., Гребенникова Т. В.

https://doi.org/10.36233/0507-4088-2020-65-2-71-76

Аннотация

В обзоре представлено современное состояние проблемы прионов и прионных болезней с акцентом на эпидемическую и эпизоотическую опасность возбудителей, вызывающих смертельные нейродегенеративные болезни человека и животных. Описаны результаты молекулярно-генетических исследований конверсии нормальных молекул прионного белка (PrPc) в их инфекционные формы (PrPd), устойчивость последних к физическим методам дезинфекции, особенно к высоким температурам, а также их способность преодолевать межвидовые барьеры, увеличивая при этом вирулентность. Подчёркнуты необычно продолжительный инкубационный период, возможность заражения не только алиментарным путём, - при употреблении в пищу даже термически обработанного мяса заражённых животных, но и вследствие хирургических вмешательств, особенно нейрохирургических и офтальмологических, а также в результате использования иммунобиологических препаратов. Отсутствие средств лечения прионных болезней обосновывает крайнюю необходимость разработки отечественных высокочувствительных тест-систем, способных эффективно обнаруживать инфекционный прионный белок прижизненно, на доклинической стадии заболевания. Кратко описаны новейшие методы автоматической белковой амплификации и идентификации прионных белков как наиболее перспективные направления исследований в области диагностики прионных болезней.
Список литературы

1. Prusiner S.B. Novel proteinaceous infectious particles cause scrapie. Science. 1982; 216(4542): 136-44. DOI: http://doi.org/10.1126/science.6801762

2. Bolton D.C., McKinley M.P., Prusiner S.B. Identification of protein that purifies with the scrapie prion. Science. 1982; 218(4579): 1309-11. DOI: http://doi.org/10.1126/science.6815801

3. Prusiner S.B. Molecular biology of prion diseases. Science. 1991; 252(5012): 1515-22. DOI: http://doi.org/10.1126/science.1675487

4. Kim C., Xiao X., Chen S., Haldiman T., Smirnovas V., Kofskey D., Warren M., et al. Artificial strain of human prions created in vitro. Nat. Commun. 2018; 9(1): 2166. DOI: http://doi.org/10.1038/s41467-018-04584-z

5. Кальнов С.Л., Верховский О.А., Алипер Т.И. Прионные болезни животных. В кн.: Львов Д.К., ред. Руководство по вирусологии. Вирусы и вирусные инфекции человека и животных. М.: МИА; 2013: 910-21.

6. McKinley M.P., Bolton D.C., Prusiner S.B. A protease-resistant protein is a structural component of the scrapie prion. Cell. 1983; 35(1): 57-62. DOI: http://doi.org/10.1016/0092-8674(83)90207-6

7. Imran M., Mahmood S. An overview of human prion diseases. Virol. J. 2011; 8: 559. DOI: http://doi.org/10.1186/1743-422X-8-559

8. Stella R., Massimino M.L., Sandri M., Sorgato M.S., Bertoli A. Cellular prion protein promotes regeneration of adult muscle A tissue. Mol. Cell. Biol. 2010; 30(20): 4864-76. DOI: http://doi.org/10.1128/MCB.01040-09

9. Miranda A., Ramos-Ibeas P., Pericuesta E., Ramirez M.A., Gutierrez-Adan A. The role of prion protein in stem cell regulation. Reproduction. 2013; 146(3): R91-9. DOI: http://doi.org/10.1530/REP-13-0100

10. Prusiner S.B. An introduction to prion biology and diseases. In: Prusiner S.B., ed. Prion Biology and Diseases. New York: Cold Spring Harbor Laboratory Press; 2004: 1-87.

11. Chakrabortee S., Byers J.S., Jones S., Garcia D.M., Bhullar B., Chang A., et al. Intrinsically disordered proteins drive emergence and inheritance of biological traits. Cell. 2016; 167(2): 369-81. DOI: http://doi.org/10.1016/j.cell.2016.09.017

12. Gajdusek D.C., Zigas V. Degenerative disease in the central nervous system in the New Guinea – the endemic occurrence of “Kuru” in the native population. N. Engl. J. Med. 1957; 257(20): 974-8. DOI: http://doi.org/10.1056/NEJM195711142572005

13. Gambetti P., Dong Z., Yuan J., Xiao X., Zheng M., Alshekhlee A., et al. A novel human disease with abnormal prion protein sensitive to protease. Ann. Neurol. 2008; 63(6): 697-708. DOI: http://doi.org/10.1002/ana.21420

14. Zou W.Q., Puoti G., Xiao X., Yuan J., Qing L., Gali I., et al. Variably protease-sensitive prionopathy: A new sporadic disease of the prion protein. Ann. Neurol. 2010; 68(2): 162-72. DOI: http://doi.org/10.1002/ana.22094

15. Prusiner S.B. Prions and neurodegenerative diseases. N. Engl. J. Med. 1987; 317(25): 1571-81. DOI: http://doi.org/10.1056/NEJM198712173172505

16. Зуев В.А., Завалишин И.А., Ройхель В.М. Прионные болезни человека и животных. Руководство для врачей. М.: Медицина; 1999: 8-12.

17. Brander S., Whitfeld J., Boone K., Puwa A., O’Malley C., Linehan J.M., et al. Central and peripheral pathology of kuru: pathological analysis of a recent case and comparison with other forms of human prion disease. Philos. Trans. R. Soc. Lond. B Biol. Sci. 2008; 363(1510): 3755-63. DOI: http://doi.org/10.1098/rstb.2008.0091

18. Mead S., Gandhi S., Beck J., Caine D., Gallujipali D., Carswell C., et al. A novel prion disease associated with diarrhea and autonomic neuropathy. New Engl. J. Med. 2013; 369(20): 1904-14. DOI: http://doi.org/10.1056/NEJMoa1214747

19. O’Rourke K.I., Baszler T.V., Besser T.E., Miller J.M., Cutlip R.C., Wells G.A., et al. Preclinical diagnosis of scrapie be the immunohistochemistry of third eyelid lymphoid tissue. J. Clin. Microbiol. 2000; 38(9): 3254-9

20. O’Rourke K.I., Melco R.P., Mickelson J.R. Allelic frequencies of an ovine scrapie susceptibility gene. Anim. Biotech. 1996; 7(2): 155-62. DOI: http://doi.org/10.1080/10495399609525856

21. Asante E.A., Smidak M., Grimshaw A., Houghton R., Tomlinson A., Jeelani A., et al. A naturally occurring variant of the human prion protein completely prevents prion disease. Nature. 2015; 522(7557): 478-81. DOI: http://doi.org/10.1038/nature14510

22. Collinge J., Whitfield D.J., McKintosh E., Beck J., Mead S., Thomas D.J., et al. Kuru in the 21st century – an acquired human prion disease with very long incubation period. Lancet. 2006; 367(9528): 2068-74. DOI: http://doi.org/10.1016/S0140-6736(06)68930-7

23. Покровский В.И., Киселев О.И., Черкасский Б.Л. Прионы и прионные болезни. М.: РАМН; 2004.

24. Зуев В.А. Медленные инфекции человека и животных. Вопросы вирусологии. 2014; 59(5): 5-12.

25. Carrel R.W., Lomas D.A. Conformational disease. Lancet. 1997; 350(9071): 134-8. DOI: http://doi.org/10.1016/S0140-6736(97)02073-4

26. Иллариошкин С.Н. Конформационные болезни мозга. М.: Янус-К; 2002.

27. Bu X.L., Xiang Y., Jin W.S., Wang J., Shen L.L., Huang Z.L., et al. Blood-derived amyloid-β protein induces Alzheimer’s disease pathologies. Mol. Psychiatry. 2018; 23(9): 1948-56. DOI: http://doi.org/10.1038/mp.2017.204

28. Gajdusek D.C., Zigas V. Degenerative disease of the central nervous system in New Guinea; endemic occurrence of kuru in the native population. New Engl. J. Med. 1957; 257(20): 974-8. DOI: http://doi.org/10.1056/NEJM195711142572005

29. Telling G. Neurodegeneration: Evolved protection against human prion. Nature. 2015; 522(7557): 423-4. DOI: http://doi.org/10.1038/nature14534

30. Will R.J., Ironside J.W., Zeidler M., Cousens S.N., Estibeiro K., Alperovitch A., et al. A new variant of Creutzfeldt-Jakob disease in the UK. Lancet. 1996; 347(9006): 921-5. DOI: http://doi.org/10.1016/s0140-6736(96)91412-9

31. Sano K., Satoh K., Atarashi R., Takashima H., Iwasaki Y., Yoshida M., et al. Early detection of abnormal prion protein in genetic human prion diseases now possible using real-time QUIC assay. PLoS One. 2013; 8(1): 54915. DOI: http://doi.org/10.1371/journal.pone.0054915

32. Кальнов С.Л., Григорьев В.Б., Алексеев К.Н., Власова А.П., Гибадулин Р.А., Покидышев А.Н. и др. Получение и характеристика полноразмерного рекомбинантного РГРС белка крупного рогатого скота. Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. 2006; 141(1): 68-71.

Problems of Virology. 2020; 65: 71-76

Prion diseases and the biosecurity problems

Zuev Victor A., Kalnov Sergey L., Kulikova Nadezhda Yu., Grebennikova Tatyana V.

https://doi.org/10.36233/0507-4088-2020-65-2-71-76

Abstract

The review presents the current state of the problem of prions and prion diseases with an emphasis on the epidemiological and epizootological risks of pathogens that cause fatal neurodegenerative diseases in humans and animals. The results of molecular genetic studies of the conversion of normal PrPc prion protein molecules to infectious forms of PrPd, resistance to physical disinfection methods, in particular exceptional thermal stability, and their ability to overcome interspecific barriers, while increasing virulence, are described. The possibility of infection not only by nutrition, when eating even heat-treated meat of sick animals, but also due to surgical interventions, especially neurosurgical and ophthalmic, as well as the use of immunobiological preparations, are emphasized. Since there are currently no means for the effective treatment of prion diseases in the world, attention is drawn to the high degree of relevance for the biosafety of the country to develop domestic highly sensitive test systems that can effectively detect prion infectious protein in vivo at the preclinical stage of the disease. The latest methods of automatic protein amplification and identification of prion proteins are briefly described as the most promising areas of research in the field of diagnosis of prion diseases.
References

1. Prusiner S.B. Novel proteinaceous infectious particles cause scrapie. Science. 1982; 216(4542): 136-44. DOI: http://doi.org/10.1126/science.6801762

2. Bolton D.C., McKinley M.P., Prusiner S.B. Identification of protein that purifies with the scrapie prion. Science. 1982; 218(4579): 1309-11. DOI: http://doi.org/10.1126/science.6815801

3. Prusiner S.B. Molecular biology of prion diseases. Science. 1991; 252(5012): 1515-22. DOI: http://doi.org/10.1126/science.1675487

4. Kim C., Xiao X., Chen S., Haldiman T., Smirnovas V., Kofskey D., Warren M., et al. Artificial strain of human prions created in vitro. Nat. Commun. 2018; 9(1): 2166. DOI: http://doi.org/10.1038/s41467-018-04584-z

5. Kal'nov S.L., Verkhovskii O.A., Aliper T.I. Prionnye bolezni zhivotnykh. V kn.: L'vov D.K., red. Rukovodstvo po virusologii. Virusy i virusnye infektsii cheloveka i zhivotnykh. M.: MIA; 2013: 910-21.

6. McKinley M.P., Bolton D.C., Prusiner S.B. A protease-resistant protein is a structural component of the scrapie prion. Cell. 1983; 35(1): 57-62. DOI: http://doi.org/10.1016/0092-8674(83)90207-6

7. Imran M., Mahmood S. An overview of human prion diseases. Virol. J. 2011; 8: 559. DOI: http://doi.org/10.1186/1743-422X-8-559

8. Stella R., Massimino M.L., Sandri M., Sorgato M.S., Bertoli A. Cellular prion protein promotes regeneration of adult muscle A tissue. Mol. Cell. Biol. 2010; 30(20): 4864-76. DOI: http://doi.org/10.1128/MCB.01040-09

9. Miranda A., Ramos-Ibeas P., Pericuesta E., Ramirez M.A., Gutierrez-Adan A. The role of prion protein in stem cell regulation. Reproduction. 2013; 146(3): R91-9. DOI: http://doi.org/10.1530/REP-13-0100

10. Prusiner S.B. An introduction to prion biology and diseases. In: Prusiner S.B., ed. Prion Biology and Diseases. New York: Cold Spring Harbor Laboratory Press; 2004: 1-87.

11. Chakrabortee S., Byers J.S., Jones S., Garcia D.M., Bhullar B., Chang A., et al. Intrinsically disordered proteins drive emergence and inheritance of biological traits. Cell. 2016; 167(2): 369-81. DOI: http://doi.org/10.1016/j.cell.2016.09.017

12. Gajdusek D.C., Zigas V. Degenerative disease in the central nervous system in the New Guinea – the endemic occurrence of “Kuru” in the native population. N. Engl. J. Med. 1957; 257(20): 974-8. DOI: http://doi.org/10.1056/NEJM195711142572005

13. Gambetti P., Dong Z., Yuan J., Xiao X., Zheng M., Alshekhlee A., et al. A novel human disease with abnormal prion protein sensitive to protease. Ann. Neurol. 2008; 63(6): 697-708. DOI: http://doi.org/10.1002/ana.21420

14. Zou W.Q., Puoti G., Xiao X., Yuan J., Qing L., Gali I., et al. Variably protease-sensitive prionopathy: A new sporadic disease of the prion protein. Ann. Neurol. 2010; 68(2): 162-72. DOI: http://doi.org/10.1002/ana.22094

15. Prusiner S.B. Prions and neurodegenerative diseases. N. Engl. J. Med. 1987; 317(25): 1571-81. DOI: http://doi.org/10.1056/NEJM198712173172505

16. Zuev V.A., Zavalishin I.A., Roikhel' V.M. Prionnye bolezni cheloveka i zhivotnykh. Rukovodstvo dlya vrachei. M.: Meditsina; 1999: 8-12.

17. Brander S., Whitfeld J., Boone K., Puwa A., O’Malley C., Linehan J.M., et al. Central and peripheral pathology of kuru: pathological analysis of a recent case and comparison with other forms of human prion disease. Philos. Trans. R. Soc. Lond. B Biol. Sci. 2008; 363(1510): 3755-63. DOI: http://doi.org/10.1098/rstb.2008.0091

18. Mead S., Gandhi S., Beck J., Caine D., Gallujipali D., Carswell C., et al. A novel prion disease associated with diarrhea and autonomic neuropathy. New Engl. J. Med. 2013; 369(20): 1904-14. DOI: http://doi.org/10.1056/NEJMoa1214747

19. O’Rourke K.I., Baszler T.V., Besser T.E., Miller J.M., Cutlip R.C., Wells G.A., et al. Preclinical diagnosis of scrapie be the immunohistochemistry of third eyelid lymphoid tissue. J. Clin. Microbiol. 2000; 38(9): 3254-9

20. O’Rourke K.I., Melco R.P., Mickelson J.R. Allelic frequencies of an ovine scrapie susceptibility gene. Anim. Biotech. 1996; 7(2): 155-62. DOI: http://doi.org/10.1080/10495399609525856

21. Asante E.A., Smidak M., Grimshaw A., Houghton R., Tomlinson A., Jeelani A., et al. A naturally occurring variant of the human prion protein completely prevents prion disease. Nature. 2015; 522(7557): 478-81. DOI: http://doi.org/10.1038/nature14510

22. Collinge J., Whitfield D.J., McKintosh E., Beck J., Mead S., Thomas D.J., et al. Kuru in the 21st century – an acquired human prion disease with very long incubation period. Lancet. 2006; 367(9528): 2068-74. DOI: http://doi.org/10.1016/S0140-6736(06)68930-7

23. Pokrovskii V.I., Kiselev O.I., Cherkasskii B.L. Priony i prionnye bolezni. M.: RAMN; 2004.

24. Zuev V.A. Medlennye infektsii cheloveka i zhivotnykh. Voprosy virusologii. 2014; 59(5): 5-12.

25. Carrel R.W., Lomas D.A. Conformational disease. Lancet. 1997; 350(9071): 134-8. DOI: http://doi.org/10.1016/S0140-6736(97)02073-4

26. Illarioshkin S.N. Konformatsionnye bolezni mozga. M.: Yanus-K; 2002.

27. Bu X.L., Xiang Y., Jin W.S., Wang J., Shen L.L., Huang Z.L., et al. Blood-derived amyloid-β protein induces Alzheimer’s disease pathologies. Mol. Psychiatry. 2018; 23(9): 1948-56. DOI: http://doi.org/10.1038/mp.2017.204

28. Gajdusek D.C., Zigas V. Degenerative disease of the central nervous system in New Guinea; endemic occurrence of kuru in the native population. New Engl. J. Med. 1957; 257(20): 974-8. DOI: http://doi.org/10.1056/NEJM195711142572005

29. Telling G. Neurodegeneration: Evolved protection against human prion. Nature. 2015; 522(7557): 423-4. DOI: http://doi.org/10.1038/nature14534

30. Will R.J., Ironside J.W., Zeidler M., Cousens S.N., Estibeiro K., Alperovitch A., et al. A new variant of Creutzfeldt-Jakob disease in the UK. Lancet. 1996; 347(9006): 921-5. DOI: http://doi.org/10.1016/s0140-6736(96)91412-9

31. Sano K., Satoh K., Atarashi R., Takashima H., Iwasaki Y., Yoshida M., et al. Early detection of abnormal prion protein in genetic human prion diseases now possible using real-time QUIC assay. PLoS One. 2013; 8(1): 54915. DOI: http://doi.org/10.1371/journal.pone.0054915

32. Kal'nov S.L., Grigor'ev V.B., Alekseev K.N., Vlasova A.P., Gibadulin R.A., Pokidyshev A.N. i dr. Poluchenie i kharakteristika polnorazmernogo rekombinantnogo RGRS belka krupnogo rogatogo skota. Byulleten' eksperimental'noi biologii i meditsiny. 2006; 141(1): 68-71.

Презентация платформыСкачать
Календарь образовательной программыПодробнее

События

Смотреть все новости >>>
Почему сайт важен для научного журнала Подробнее

115114, Москва, ул. Летниковская, д. 4, стр. 5,
офис 2.4, тел.\факс: +7 (499) 754-99-93

Политика обработки персональных данных

© 2013 - 2024 Elpub